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蛋白质药wu因其高特异性及高活性，近年来在ai症、自身免yi病、血友病等多种重大恶ji的zhi疗中愈发重要。然而，蛋白质药wu通常具有较高的免yi原性，容易引发病ren免yi应答产生抗药wu***（anti-drug antibody， 简称ADA）。临床数据表明即使是人源化的蛋白质药wu也会引起ADA的产生。ADA会使药wu失去其效力，甚至引起严重的***反应威胁病ren的生命安全。通过对蛋白质药wu进行PEG化修饰能够延长蛋白质的循环时间，并一定程度上降低免yi原性。但近年来动物实验及临床证据均表明PEG自身具有可观的免yi原性，会诱发机体产生anti-PEG***（本质上也可认为是一种ADA），进而造成PEG化药wu在血液中的加速清除（accelerated blood clearance， 简称ABC效应）。因此，寻找新型低免yi原性的抗生物污染高分子用于蛋白质修饰成至关重要。

以干扰素（IFN）为模型蛋白，论wen作者利用课题组自己发展的聚氨基酸与蛋白质N-端特异偶联方法（Biomacromolecules. 2016， 17，福州培养基出售， 891-896; J. Am. Chem. Soc. 2016， 138，福州培养基， 10995-11000; J. Am. Chem. Soc. 2018，福州培养基费用， 140， 1170-1178），构建了3种干扰素聚氨基酸偶联物，分别是：修饰了螺旋聚氨基酸L-P(EG3Glu)的L20K-IFN， 修饰了无规线团聚氨基酸DL-P(EG3Glu)的DL20K-IFN，以及修饰了传统PEG的PEG20K-IFN（bench maker）。

整个***分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中，不同***分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于'Y'的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，由17个氨基酸残基构成，少则只有2 ～ 3个。高变区氨基酸序列决定了该***结合抗原抗原的特异性。